Ферменты, переваривающие белки

Как я уже отмечал, действие протеолитических ферментов отличается высокой избирательностью. Трипсин, например, гидролизует вполне определенные связи в белковой молекуле, не оказывая ни малейшего воздействия на другие связи. Дело в том, что хотя с химической точки зрения все пептидные связи одинаковы, их непосредственное окружение изменяется в зависимости от химических свойств аминокислотных остатков, находящихся по обе стороны…

В результате совместного действия эндопептидаз и экзопептидаз белок расщепляется на фрагменты различной длины — вплоть до свободных аминокислот. Этот процесс важен с физиологической точки зрения: благодаря ему белки могут усваиваться организмом в виде свободных аминокислот и более крупных фрагментов, способных всасываться через стенку кишечника. Свойство протеолитических ферментов избирательно гидролизовать белки послужило также важным орудием для…

Рассмотрим теперь некоторые основные принципы механизма действия ферментов. Каждый атом имеет ограниченное число электронов, которые могут быть обобщены с электронами окружающих атомов, что приводит к образованию химических связей. Если атом получает дополнительные электроны, то он способен присоединить их лишь после того, как освободится от своих собственных электронов, то есть после разрыва химической связи. При гидролизе…

Нам еще не до конца понятна взаимосвязь между структурой всей молекулы фермента и его активным центром. В большинстве случаев сохранение трехмерной структуры всей молекулы — необходимое условие для поддержания конформации активного центра. Поэтому многие воздействия, изменяющие конформацию белка, приводят к утрате ферментативной активности. В трипсине, химотрипсине и карбоксипептидазах содержится около 200—300 аминокислотных остатков на молекулу,…