Ферменты, переваривающие белки

Как и другие химические реакции, гидролиз белков сопровождается обменом электронами между определенными атомами реагирующих молекул. Без катализатора этот обмен протекает настолько медленно, что его невозможно измерить. Процесс можно ускорить, добавив кислоты или основания; первые дают при диссоциации Н-ионы, вторые — ОН-ионы. Кислоты и основания играют роль истинных катализаторов: они не расходуются в ходе реакции. При…

Как я уже отмечал, действие протеолитических ферментов отличается высокой избирательностью. Трипсин, например, гидролизует вполне определенные связи в белковой молекуле, не оказывая ни малейшего воздействия на другие связи. Дело в том, что хотя с химической точки зрения все пептидные связи одинаковы, их непосредственное окружение изменяется в зависимости от химических свойств аминокислотных остатков, находящихся по обе стороны…

В результате совместного действия эндопептидаз и экзопептидаз белок расщепляется на фрагменты различной длины — вплоть до свободных аминокислот. Этот процесс важен с физиологической точки зрения: благодаря ему белки могут усваиваться организмом в виде свободных аминокислот и более крупных фрагментов, способных всасываться через стенку кишечника. Свойство протеолитических ферментов избирательно гидролизовать белки послужило также важным орудием для…

Рассмотрим теперь некоторые основные принципы механизма действия ферментов. Каждый атом имеет ограниченное число электронов, которые могут быть обобщены с электронами окружающих атомов, что приводит к образованию химических связей. Если атом получает дополнительные электроны, то он способен присоединить их лишь после того, как освободится от своих собственных электронов, то есть после разрыва химической связи. При гидролизе…