Как и другие химические реакции, гидролиз белков сопровождается обменом электронами между определенными атомами реагирующих молекул. Без катализатора этот обмен протекает настолько медленно, что его невозможно измерить. Процесс можно ускорить, добавив кислоты или основания; первые дают при диссоциации Н-ионы, вторые — ОН-ионы. Кислоты и основания играют роль истинных катализаторов: они не расходуются в ходе реакции.
При кипячении белка с концентрированной кислотой происходит его полный распад на свободные аминокислоты. Если бы такой распад происходил в живой клетке, это, естественно приводило бы к ее гибели. Под действием протерлитических ферментов белки также распадаются, и даже еще быстрее, но без малейшего вреда для организма. И в то время как Н-ионы действуют без разбора на все белки и на все пептидные связи в любом белке, протеолитические ферменты отличаются специфичностью и разрывают только определенные связи.
Протеолитические ферменты сами являются белками. Чем же протеолитический фермент отличается от белка-субстрата (субстратом называют соединение, которое является объектом действия фермента)? Как протеолитический фермент проявляет свою каталитическую активность, не разрушая при этом ни себя, ни клетку? Ответ на эти основные вопросы помог бы понять механизм действия всех ферментов. С тех пор как 30 лет назад М. Кунитц впервые выделил в кристаллическом виде трипсин, протеолитические ферменты служат моделями для изучения зависимости между белковой структурой и ферментативной функцией.
Протеолитические ферменты пищеварительного тракта связаны с одной из важнейших функций человеческого организма — усвоением питательных веществ. Вот почему эти ферменты уже давно служат объектом исследования; в этом отношении впереди них стоят, пожалуй, только ферменты дрожжей, участвующие в спиртовом брожении. Лучше всех пищеварительных ферментов изучены трипсин, химотрипсин и карбокси-пептидазы (эти ферменты выделяются поджелудочной железой). Именно» на их примере мы и рассмотрим все то, что сейчас известно о специфичности, структуре и характере действия протеолитических ферментов.
Протеолитические ферменты поджелудочной железы синтезируются в форме предшественников — зимогенов — и хранятся во внутриклеточных тельцах, так называемых зимогеновых гранулах. Зимогены лишены ферментативной активности и, следовательно, не могут действовать разрушительно на белковые компоненты ткани, в которой они образовались. Поступая в тонкий кишечник, зимогены активируются под действием другого фермента; при этом в структуре их молекулы происходят небольшие, но очень важные изменения. Более подробно мы остановимся на этих изменениях позже.
«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка