Главная / Молекулы и клетки / Генетический код вируса / Состав природных штаммов вируса табачной мозаики

Состав природных штаммов вируса табачной мозаики

30.05.2010г.

Даже природные штаммы вируса табачной мозаики довольно сильно различаются по своему аминокислотному составу; следовало ожидать, что и у штаммов, полученных в результате химического воздействия, подобные изменения состава легко установить. Такой систематический анализ белков мутантных штаммов вируса табачной мозаики осуществили в нашей лаборатории два японских исследователя А. Цугита и Г. Фунатсу, а также Г. Виттман (Тюбингенский университет).

Мы работали в основном с мутантными штаммами, вызывающими необычные повреждения табака Nicotiana sylvestris. Заражение обычным штаммом приводит к обесцвечиванию и сморщиванию сначала листьев, а затем и всего растения. Типичный же мутант, который мы исследовали, вызывает только локализованные некрозы в местах инокуляции. В общей сложности в двух лабораториях было проверено около 200 химических мутантов. Выводы относительно изменений в аминокислотном составе белковых оболочек мутантных частиц, сделанные в обеих лабораториях, в основном совпадают; на некоторых различиях в полученных результатах я остановлюсь позднее.

Приблизительно у 120 из 200 мутантов белок в результате мутации, по-видимому, не изменился. По крайней мере общий аминокислотный состав белка не претерпел изменений. Не исключено, правда, что замещения аминокислот в молекуле каким-то образом компенсировались за счет дополнительных замещений; однако маловероятно, чтобы столь точно сбалансированные изменения произошли более чем у половины мутантов. Из 80 (или около того) мутантов, у которых белок оболочки изменился, почти у всех наблюдалось изменение только одной-двух, редко трех аминокислот. (В нескольких случаях было обнаружено резкое различие в 30 аминокислотах; впрочем, это были, по-видимому, не искусственные мутанты, а какие-то необычные штаммы, случайно попавшие в инокулируемый материал.)

При изучении мутаций были обнаружены некоторые закономерности. Выяснилось, например, что все замещения происходят в одном направлении; так, серин часто превращается в фенилаланин; обратного же превращения никогда не происходит. Особенно интересно то, что из 272 теоретически допустимых превращений аминокислот (всего в вирусном белке 16 видов аминокислот) в действительности было найдено лишь 21, причем только 14 из них осуществлялись более одного раза (смотрите рисунок ниже).


Аминокислотная последовательность белковой субъединицы вирусной оболочки

Аминокислотная последовательность белковой субъединицы вирусной оболочки

Аминокислотная последовательность белковой субъединицы вирусной оболочки

Стрелками обозначены места, в которых происходит расщепление под действием фермента трипсина. Аминокислоты, появляющиеся в молекуле в результате действия химических мутагенов, обведены прямоугольником и стоят над той аминокислотой, которую они замещают; цифры в скобках показывают, сколько раз наблюдалась данная замена. Белковая оболочка вирусной частицы состоит приблизительно из 2200, а ее РНК — из 6400 субъединиц.

Ала — аланин; Apг — аргинин; Асп — аспарагиновая кислота; Асп NH2 — аспарагин; Цис— цистеин; Глу — глутаминовая кислота; ГлуNH2 — глутамин; Гли — глицин; Илей — изолейцин; Лей — лейцин; Лиз — лизин; Мет — метионин; Фен — фенилаланин; Про — пролин; Сер — серии; Тре — Треонин; Три — триптофан; Тир — тирозин; Вал — валин.


Какие же выводы можно сделать на основании полученных результатов?


«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка





Читайте далее: