Поведение вирусной РНК при некоторых мутациях

Как показали последние работы, при некоторых мутациях вирусная РНК может вообще утратить способность синтезировать белок оболочки. Однако у большинства изученных мутантных штаммов наблюдалось лишь замещение аминокислот вблизи концов цепи; такое изменение наносит наименьший ущерб функционированию белка.

Замещения наблюдались не только у концов цепи, но также в некоторых участках в середине цепи. Однако в молекуле вирусного белка имеется участок (положения 108—122), необыкновенно устойчивый к действию фермента. Этот участок у всех природных штаммов одинаков и не претерпевает изменений ни у одного из изученных мутантов. Такая стабильность наводит на мысль, что эта часть молекулы особенно важна для правильного свертывания цепи. Здесь присутствуют два остатка аргининаг расположенные рядом с двумя остатками аспарагиновой кислоты; не исключено, что именно эти пары аминокислот играют роль в свертывании молекулы.

Не следует упускать из виду, что определенные замещения повторяются часто не потому, что именно в данных участках предпочтительно происходят мутации, а скорее всего потому, что как раз эти замещения закрепляются в результате естественного отбора. Именно в этих участках изменения причиняют наименьший вред функции белка, образующего защитную оболочку для РНК. Вот почему замещения преобладают среди тех мутантов, которые достаточно жизнеспособны, чтобы их можно было выделять в количествах, необходимых для химического анализа. Замена серина на фенилаланин не в положениях 138 или 148, а в каких-то иных местах цепи лишает белок способности нормально функционировать.

Химические и генетические исследования помогают «подобрать ключи» к трехмерной структуре белковой молекулы. Такими «ключами» могут служить расстояния между специфическими группами цепи и реакционная способность различных ее участков. Например, поскольку некоторые группировки цепи не взаимодействуют с добавленными соединениями, можно сделать вывод, что они локализованы внутри свернутой структуры, где они участвуют во внутримолекулярных связях. Было показано, что тирозин в положении 72 инертен по отношению к любому химическому агенту, добавленному к интактному вирусу; напротив, тирозин в положении 139 легко реагирует с иодом.

Так, шаг за шагом, с помощью генетических и химических исследований мы надеемся воссоздать полную картину структуры белков и их внутримолекулярных связей, придающих вирусу табачной мозаики замечательное архитектурное совершенство и устойчивость.

«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка

• Связь между некоторыми сочетаниями нуклеотидов
• Измененный после обработки азотистой кислотой вирус табачной мозаики
• Вирус табачной мозаики (ВТМ)
• Вирусный белок
• Состав природных штаммов вируса табачной мозаики
• Замещения в химических мутантах вируса табачной мозаики
• Опыты по искусственному изменению белковых оболочек вируса