Построение модели α- и β-цепей гемоглобина

Недавно мне удалось построить модели α- и β-цепей гемоглобина; оказалось, что по своей атомной структуре они очень напоминают миоглобин. Если какие-либо две белковые цепи так похожи друг на друга, то мы вправе ожидать, что они имеют почти одинаковый аминокислотный состав. Выражаясь языком белковой химии, можно сказать, что в молекулах миоглобинов и гемоглобинов всех позвоночных аминокислоты 20 различных видов должны располагаться в сходной последовательности и присутствовать примерно в одинаковом соотношении.

В настоящее время имеется достаточно данных, для того чтобы решить, так это или нет. Эдмундсон определил аминокислотную последовательность в молекуле миоглобина кашалота. Изучение же аминокислотной последовательности α- и β-цепей гемоглобина человека провели независимо друг от друга Г. Брауницер и его сотрудники, а также Кенигсберг, Хилл и их сотрудники.

В гемоглобине зародыша человека, представляющем собой разновидность гемоглобина взрослого, содержится так называемая γ-цепь, очень близкая к β-цепи. Аминокислотная последовательность γ-цепи была полностью установлена У. Шредером и его сотрудниками. Кроме того, в настоящее время частично выяснена последовательность аминокислот в молекулах нескольких других типов гемоглобина, а также миоглобина человека.

Последовательность аминокислотных единиц в белках определяется генетически; в результате мутаций могут возникать изменения. Так,  например, серповидноклеточная анемия — это наследственное заболевание, обусловленное мутацией в одном из генов гемоглобина. Эта мутация выражается в замене глутаминовой кислоты в положении 6 на валин в каждой из β-цепей.

Эволюция на молекулярном уровне сводится к последовательности таких так называемых точечных мутаций, приводящих к изменению всего лишь одной аминокислотной единицы в белковой молекуле. Исходя из этого представления, мы вправе ожидать, что, например, у людей и человекообразных обезьян, стоящих рядом на эволюционной лестнице, гемоглобины будут характеризоваться сходной последовательностью аминокислот; что же касается, скажем, рыб и млекопитающих, то здесь сходство должно быть менее выраженным. В общем так и оказалось, причем степень расхождения в химическом строении этих белков, столь сходных по своей трехмерной структуре и по своей функции, совершенно поразительна.

«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка

• Расположение четырех групп гема в молекуле оксигемоглобина
• Наблюдения изменений положений цепей в свободном от кислорода гемоглобине человека
• Сравнение аминокислотных последовательностей в молекулах гемоглобина и миоглобина
• Пятна на рентгенограммах кристаллов белков
• Рентгенограмма монокристалла гемоглобина
• Функция гемоглобина
• Ослабление электрического поля воды
• Подавление α-спиралей
• Структурные изменения гемоглобина и ферментов при соединении со своими субстратами
• Гемоглобин
• Двухвалентное железо
• Получение дифракционных полос
• Проблема фаз
• Метод введения тяжелых атомов
• Установление структуры
• Структура гемоглобина