Сравнение аминокислотных последовательностей в молекулах гемоглобина и миоглобина

Сравнение аминокислотных последовательностей в молекулах гемоглобина и миоглобина у всех изученных видов показало, что только в 15 положениях (то есть не более чем в 1 из 10) стоят одинаковые аминокислотные остатки. Во всех же остальных положениях в процессе эволюции произошло одно или даже более замещений (смотрите рисунок ниже).

Последовательность аминокислот в положениях 81 —102 для α- и β-цепей

Здесь приведена последовательность аминокислот в положениях 81 —102 для α- и β-цепей гемоглобина взрослого человека, для γ-цепи (которая заменяет β-цепь в молекуле гемоглобина зародыша человека), а также для миоглобина кашалота. Заштрихованы аминокислотные единицы, присутствующие либо во всех четырех цепях, либо в трех первых. Порядковые номера в случае а-цепи и миоглобина слегка изменены, так как общее количество аминокислотных единиц в этих цепях иное, чем в β и γ-цепях.

Почему же эти столь различные цепи принимают абсолютно одинаковую конфигурацию? Зависит ли это от синтеза на матрице, которая действует подобно форме, в которой отливают корпус машины? Не говоря уже о невозможности существования такой матрицы с чисто топологической точки зрения, имеются возражения с точки зрения генетики и физической химии. Напротив, напрашивается вывод, что цепь свертывается спонтанно, приобретая единственно возможную специфическую структуру, обладающую наибольшей устойчивостью.

Вероятные механизмы свертывания цепи

Чем же определяется большая устойчивость одной конфигурации по сравнению со всеми остальными? Единственный вывод, к которому можно прийти на основании главным образом работ Кендрью, Г. Уотсона и моих собственных, заключается в распределении так называемых полярных и неполярных аминокислотных остатков между поверхностью молекулы и ее внутренней частью.

Некоторые аминокислоты, например глутаминовая кислота и лизин, несут заряженные боковые группы и способны поэтому притягивать молекулы воды. Боковые же группы таких аминокислот, как глутамин или тирозин, в целом электронейтральны. Однако в них содержатся атомы азота или кислорода, в которых положительные и отрицательные заряды в достаточной степени разделены, чтобы образовались диполи. Они также притягивают воду, хотя и не столь сильно, как заряженные группы. В данном случае притяжение обусловлено разделением зарядов в самой молекуле воды, в результате чего она становится диполем.

«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка

• Расположение четырех групп гема в молекуле оксигемоглобина
• Наблюдения изменений положений цепей в свободном от кислорода гемоглобине человека
• Построение модели α- и β-цепей гемоглобина
• Пятна на рентгенограммах кристаллов белков
• Рентгенограмма монокристалла гемоглобина
• Функция гемоглобина
• Структурные изменения гемоглобина и ферментов при соединении со своими субстратами
• Гемоглобин
• Двухвалентное железо
• Получение дифракционных полос
• Проблема фаз
• Метод введения тяжелых атомов
• Установление структуры
• Структура гемоглобина
• Ослабление электрического поля воды
• Подавление α-спиралей