Э. Блаут установил, что некоторые аминокислоты, например валин или треонин, если они присутствуют в большом количестве, также подавляют образование α-спиралей; это, однако, не относится, по-видимому, в сколько-нибудь заметной степени к миоглобину и гемоглобину.
Определить аминокислотную последовательность в белках легче, чем выяснить с помощью рентгеноструктурного анализа их трехмерную структуру; было бы поэтому очень важно научиться предсказывать структуру белка на основании последовательности аминокислот в его цепи.
В принципе это в общем реально, так как мы достаточно знаем о межатомных силах и об ориентации атомов. Однако из-за бесчисленного количества возможностей для образования изгибов в случае достаточно длинной цепи эта проблема практически невыполнима.
Если бы молекула гемоглобина состояла из четырех совершенно одинаковых цепей, то кристаллограф был бы вправе ожидать, что они расположены по углам правильного тетраэдра. При такой организации любая цепь может быть совмещена с каждой из трех соседних путем вращения на 180° вокруг одной из трех взаимно перпендикулярных осей симметрии. Однако, поскольку α- и β-цепи в химическом отношении отличаются друг от друга, полная симметрия невозможна; впрочем, истинная организация не столь уж далека от нее.
На первом этапе сборки молекулы две α-цепи располагаются по обе стороны от оси двойной симметрии, так что при повороте на 180° эти цепи совмещаются (смотрите рисунок ниже).
Молекула гемоглобина построена симметрично
α-Цепи (вверху), как и β-цепи (внизу) расположены друг против друга; пунктирная вертикальная линия – ось симметрии. В целой молекуле α-цепи перевернуты над двумя β-цепями и вставлены между ними. В таком виде четыре цепи лежат по углам тетраэдра.
Почти то же самое происходит с двумя β-цепями. Затем одна пара, например пара α-цепей, переворачивается и помещается над другой парой, так что четыре цепи оказываются расположенными по углам тетраэдра. Истинная ось двойной симметрии проходит теперь через молекулу вертикально, а «псевдооси» соединяют α-цепи с β-цепями в двух направлениях, перпендикулярных истинной оси. Структура, таким образом, действительно является тетраэдром, но не совсем правильным из-за химических различий между α- и β-цепями.
В результате возникает почти шарообразная молекула, точные размеры которой равны 64 X 55 X 50 ангстрем. Удивительно, что столь неправильные структуры, как две α- и две β-цепи, способны столь плотно прилегать друг к другу. Исходя из теоретических соображений, следовало бы ожидать, что в центре молекулы имеется отверстие, поскольку асимметричные полипептидные цепи не могут пересекать ни одной из осей симметрии. Такое отверстие было действительно обнаружено (см. рис. 1).
«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка