Ослабление электрического поля воды

Соединяясь с электрически заряженными или с диполярными группами, молекулы воды ослабляют электрическое поле, окружающее эти группы, что приводит к уменьшению так называемой свободной энергии и тем самым к стабилизации внутренней структуры молекулы.

В то же время боковые группы таких аминокислот, как лейцин или фенилаланин, состоят только из атомов углерода и водорода. Будучи электронейтральными и лишь в очень малой степени диполярными, эти группы отталкивают воду наподобие воска. Причина отталкивания необычна и очень интересна. Эти группы (их принято называть углеводородными) упорядочивают случайную ориентацию окружающих молекул воды, придавая ей структуру льда. Возрастание степени упорядоченности делает систему менее устойчивой или, выражаясь языком физиков, уменьшает энтропию системы (энтропия — это мера неупорядоченности системы). Таким образом, именно стремление молекул воды к «анархии», их отвращение к упорядоченной организации, навязываемой им боковыми углеводородными группами, заставляет эти группы «отворачиваться» от воды и притягиваться друг к другу.

Изучая наши модели, мы пришли к выводу, что большинство электрически заряженных или диполярных боковых групп лежит на поверхности белковой молекулы, соприкасаясь с водой. Неполярные же боковые группы, как правило, либо спрятаны внутри молекулы, либо настолько втиснуты в углубления на ее поверхности, что почти не взаимодействуют с водой. Пользуясь физической терминологией, можно сказать, что распределение боковых групп белковой молекулы обеспечивает наименьшую величину свободной энергии и наибольшую величину энтропии молекул белка и окружающей их воды. (Некоторое понижение энтропии обусловлено упорядоченным свертыванием самой белковой цепи, однако оно компенсируется при умеренных температурах стабилизирующим воздействием других факторов, на которых мы только что останавливались.) Пока еще рано решать вопрос о том, существуют ли какие-то иные силы, которые наряду с описанными выше способны стабилизировать одну определенную конфигурацию белковой цепи.

Известна по крайней мере одна аминокислота, служащая помехой образованию α-спирали. Это пролин, заставляющий цепь изгибаться в том месте, где стоит эта аминокислота (смотрите рисунок ниже).

Молекула гемоглобина

Молекула гемоглобина изгибается в том месте, где между двумя спиральными участками β-цепи стоит остаток пролина (в рамке). Цепь, за исключением остатка пролина, изображена неполностью: не нарисованы водородные атомы и боковые цепи аминокислот.

Правда, в молекулах всех гемоглобинов и миоглобинов есть только один участок, где всегда в одном и том же положении присутствует пролин, — это положение 36 в β-цепи гемоглобина и положение 37 в молекуле миоглобина (смотрите рисунок ниже).

Смотрите рисунок - Миоглобин (справа) и β-цепь гемоглобина (слева)

Во всех остальных изгибах появление пролина случайно и меняется от вида к виду.

«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка

• Расположение четырех групп гема в молекуле оксигемоглобина
• Наблюдения изменений положений цепей в свободном от кислорода гемоглобине человека
• Построение модели α- и β-цепей гемоглобина
• Сравнение аминокислотных последовательностей в молекулах гемоглобина и миоглобина
• Пятна на рентгенограммах кристаллов белков
• Рентгенограмма монокристалла гемоглобина
• Функция гемоглобина
• Двухвалентное железо
• Получение дифракционных полос
• Проблема фаз
• Метод введения тяжелых атомов
• Установление структуры
• Структура гемоглобина
• Подавление α-спиралей
• Структурные изменения гемоглобина и ферментов при соединении со своими субстратами
• Гемоглобин