Группы гема в молекуле гемоглобина
В молекуле гемоглобина имеются четыре группы гема, расположенные далеко друг от друга; каждая из них служит центром для связывания молекулы кислорода (смотрите рисунок ниже).
Группы гема в молекуле гемоглобина
Слева на рисунке изображена упрощенная модель молекулы гемоглобина. В молекуле гемоглобина содержится четыре группы гема (диски), каждая из которых связана с отдельной пептидной цепью, так что образуется субъединица, весьма сходная с молекулой миоглобина (справа). Группы гема служат центрами связывания для молекул кислорода; расположены они сравнительно далеко друг от друга. Следовательно, кооперативные взаимодействия между ними должны носить «аллостерический» характер.
Поскольку центры удалены друг от друга, их взаимодействие при связывании кислорода должно быть «аллостерическим», или косвенным. Миоглобин в отличие от гемоглобина имеет всего один центр связывания. Я уже говорил о том, что взаимодействие миоглобина с кислородом, не подчиняющееся никакой регуляции, описывается гиперболой, тогда как соответствующая кривая для гемоглобина, содержащего четыре центра, имеет S-образную форму. Итак, создается впечатление, что ключ к пониманию кооперативного регулируемого связывания кислорода гемоглобином заложен в четырехкомпонентной структуре его молекулы.
Рассмотрим теперь регулируемый фермент. Соединение любой данной молекулы (субстрата, ингибитора или активатора) с ферментом описывается S-образной кривой и носит, следовательно, кооперативный характер; значит, для каждой специфической молекулы имеется свой центр связывания.
По-видимому, между центрами связывания для различных молекул (например, между центрами для субстрата и активатора или для субстрата и ингибитора) должно существовать взаимодействие. Исследователям удалось обнаружить одну удивительную вещь. Оказывается, оба типа аллостерического взаимодействия (как между центрами связывания для одинаковых молекул, так и между центрами связывания для разных молекул) зависят от одного и того же механизма, заключенного в структуре молекулы фермента.
Самые поразительные сведения дали опыты по изменению структуры молекул регулируемых ферментов, проведенные независимо друг от друга Герхартом и Парди, а также мною. Оказалось, что при изменении структуры молекул аспартаттранскарбамилазы или L-треониндезаминазы (в результате мутации, при нагревании или при некоторых других воздействиях) эти регулируемые ферменты могут утратить чувствительность к ингибитору, по-прежнему сохраняя способность к взаимодействию со своими субстратами.
«Молекулы и клетки», под ред. Г.М.Франка
Читайте далее:
- Репрессия и индукция ферментов
- Система регуляции биосинтеза L-изолейцина у Е. coli
- Модель для механизма регуляции ферментов
- Биологические катализаторы
- Способность мутантных штаммов
- Модели основных механизмов клеточной адаптации ферментов
- Образование инициатора
- Синтез нуклеиновой кислоты
- Связь молекул субстрата с новыми центрами связывания фермента
- Синтез белков при низком содержании треонина в клетке
- Полученная информация в случае регулируемых ферментов
- Утрата ферментами чувствительности к ингибитору, сохраняя способность к взаимодействию со своими субстратами
